Que devient l'orge lors du maltage ?

Comment les β-glucanes se décomposent-ils lors du maltage ?

Les plantes vertes utilisent des pigments de chlorophylle pour convertir l'énergie rayonnante en énergie chimique potentielle. Préalablement au fonctionnement du système chlorophyllien, premiers stades de la germination du grain d'orge, l'embryon puise son approvisionnement alimentaire dans la réserve qu'est l'endosperme. Une fois que le grain d'orge a absorbé l'humidité et l'oxygène de trempage nécessaires, l'embryon passe d'un état dormant à un état de croissance active. Au début du processus de maltage, l'endosperme est constitué de composés stables de poids moléculaire élevé tels que l'amidon, les protéines, les organophosphates, les lipides et d'autres substances. Une radicelle est poussée à partir de la base du grain d'orge avec plusieurs radicelles supplémentaires ( De Clerck, 1957 ). Au cours de ce processus de «chitting», l'acrospire perce le testa mais pas la glume, forçant la racine à pousser entre les deux le long de la face dorsale du maïs. Les changements les plus importants se produisent dans l'endosperme; la plantule commence à produire de l'acide gibbérellique et lorsqu'elle atteint la couche d'aleurone, la formation de nouvelles enzymes se produit ; créant des enzymes dégradant l'amidon, des enzymes cytolytiques, des enzymes protéolytiques, des lipases et des phosphatases ( Kunze, 2014 ). Le terme collectif pour les polysaccharides dérivés de chaînes non ramifiées de β-D-glucopyranose sont les β-glucanes et ils sont le composant principal des parois cellulaires de l'endosperme. Les parois cellulaires de l'endosperme sont constituées d'une lamelle formée de protéine qui a un revêtement de β-glucane, qui à son tour est recouvert de pentosan. Lors de la phase de germination du maltage, la couche lamellaire médiane est dégradée ce qui permet aux pentosanes et aux acides organiques d'être décomposés par les xylanases. Les hémicelluloses, qui sont le principal composant structurel des parois cellulaires, sont dégradées au contact de l'eau et de l'enzyme cytase. Les enzymes cytolytiques comprennent : l'endo-β-glucanase, l'exo-β-glucanase, la β-glucane-solubilase et l'endoxy-lanase. Cette étape est suivie par les glucanases convertissant les β-glucanes qui réagissent avec la structure des cellules de la couche d'aleurone. L'étape initiale est la solubilisation du β-glucane principalement par la β-glucane-solubilase avec l'aide de l'endo-β(1-3)glucanase et de l'endo-β(1-4)glucanase. Une fois solubles, les β-glucanes sont ensuite dégradés par l'endo-β(1-3;1-4)-glucanase en tri- et tétrasaccharides. La réaction enzymatique finale doit être ensuite dégradée en glucose par les β-glucosidases (Bryce, 2016). La dégradation des couches se produit dans un ordre séquentiel défini suite à l'exposition à partir de la conversion de la couche précédente. Ces couches doivent être dégradées pour que la modification de l'endosperme se produise; le changement le plus important dans les cors modifiés se produit dans les premières 24 à 48 heures. Environ 80 % des β-glucanes présents dans les grains sont dégradés par le maltage, mais cette quantité peut varier selon le cultivar d'orge et l'origine de croissance (Wang, 2004). Si des contraintes extérieures telles que des chaleurs élevées pendant le processus de maturation interfèrent avec ce processus, des résidus cellulaires de β-glucanes intacts restent dans le malt d'orge avec le pentosan et les protéines et peuvent influencer la capacité de filtration du moût de la purée dans la cuve de filtration ( Runavot , 2011 ). De plus, si des niveaux d'hydratation inférieurs sont utilisés, la diffusion et l'hydrolyse des β-glucanes peuvent être réduites ; cependant, cet impact peut être atténué en augmentant la période de germination ( Runavot, 2011 ).

Comment les protéines sont-elles affectées par le maltage ?

La protéine brute et l'azote total (TN) sont des valeurs utilisées pour mesurer la qualité du malt. Alors qu'il existe une approximation approximative de la relation entre les protéines et l'azote total par un facteur de 6,25 % (Nie, 2010), l'azote total peut être mesuré par la méthode de Kjeldahl (Briggs, 1998). L'azote soluble total (TSN) est constitué d'acides aminés libres et de peptides, il est exprimé en pourcentage de l'azote total et peut également être mesuré par la méthode de Kjeldahl. L'azote aminé libre (FAN) est une mesure de l'azote soluble qui a été décomposé par les enzymes protéolytiques dans les acides aminés libres et les peptides courts (Briggs, 1998). Toutes les protéines ont des structures similaires et sont des polymères d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques pour créer des polypeptides, c'est la liaison entre les différents polypeptides qui crée les différents types de protéines.

Pour un brasseur, les acides aminés libres jouent un rôle essentiel dans la fermentation car ils sont la principale source d'azote pour la levure sous la forme d'azote aminé libre (FAN). Ils sont introduits dans le moût à l'aide de malt et sont une mesure nécessaire d'une fermentation saine. Les moûts d'orge typiques contiennent jusqu'à dix-neuf acides aminés différents et ils sont consommés par la levure à des taux différents (Oliver, 2012). Pour une fermentation plus saine, la teneur en α-amino doit être supérieure à 100 mg/L avec une concentration idéale de 150-200 mg/L (Oliver, 2012). Puisqu'il existe seize systèmes de transport différents identifiés dans la levure, un équilibre des différents types d'acides aminés doit être fourni pour garantir que l'absorption des micronutriments est aussi efficace que possible. En l'absence de moûts tout malt ou de moûts moins qu'idéaux, les mélanges commerciaux de nutriments pour levures fournissent un substitut au mélange d'acides aminés en plus d'une source de zinc (Oliver, 2012).

Alors que la modification du malt dépend des niveaux d'hydratation, de la température et de la durée du processus de germination, les enzymes présentes peuvent affecter la structure globale de l'orge et peuvent changer en fonction de la variété et de la région de culture (Agu, 2001). L'indice de Kolbach est un indicateur de la modification du malt et mesure le degré de solubilisation des protéines intervenant lors du maltage. L'acide aminé libre, l'acide aminé, la composition et l'indice de Kolbach combinés peuvent mesurer la dégradation des protéines (Agu, 2001).

Les différentes protéines ont des propriétés différentes et peuvent être divisées en fonction de leurs propriétés de solubilité. Les groupes les plus importants sont les albumines et les globulines, qui sont solubles dans les solutions salines. Le groupe suivant comprend les hordéines, qui sont insolubles dans les solutions salines mais peuvent être dissoutes dans des solutions aqueuses chaudes d'alcool. Les hordéines sont la principale protéine de stockage de l'orge et sont ensuite séparées en groupes classés en A, B, C et D. Les principaux groupes de l'orge sont les hordéines B et C et sont très hétérogènes. Ces caractéristiques non uniformes diffèrent sur une variété d'orge et permettent d'identifier la tache par électrophorèse ( Kunze, 2014 ). Les hordéines de type D sont une protéine gélifiante, avec les hordéines de type B, peuvent former un polymère avec des ponts di-sulfite dans des conditions oxydatives qui se forment pendant la filtration et sont connues pour ralentir la séparation du moût (Pöyri, 2002). Le dernier groupe est constitué de protéines résiduelles qui ne peuvent être extraites ni par une solution saline ni par une solution alcoolique, elles sont appelées glutélines (Kunze, 2014).

Les références

Agu, RC et Palmer, GH (2001) The Journal of The Institute of Brewing, vol. 107, non. 2, 93-98

Briggs, D. (1998) Malts et Malterie. Londres : Blackie Academic & Professional, 169-184.

Bryce, J. et Hill, A. (2016) Céréales, maltage et purée. Édimbourg, Royaume-Uni : Université Heriot-Watt, 197-199.

De Clerck, J. (1957) Un manuel de brassage . V 1. Londres : Chapman Hall, 140-149.

Edi, A. (2014) Malt Enzymes La clé d'un brassage réussi. Conférence technique MBAC Ontario.

Kunze, W., Manger, H. et Pratt, J. (2014) Technology Brewing & Malting, 5e éd. Berlin : VLB, 144-155.

Nie, C., Wang, C., Zhou, G., Dou, F. et Huang, M. (2010) Effets des conditions de maltage sur les compositions en acides aminés du malt final, African Journal of Biotechnology, vol. 9, non. 53 , 9018-9025.

Oliver, G. (2012) Le compagnon d'Oxford pour la bière. New York : Oxford University Press, 48.

Pöyri, S., Mikola, M., Sontag-Strohm, T., Kaukovirta-Norja, A. et Home, S. (2002) The Formation and Hydrolysis of Barley Malt Gel-Protein Under Different Macshing Conditions, The Institute & Guilde des brasseurs, vol. 108, non. 2, 261-267.

Runavot, J., Bakan, B., Geneix, N., Saulnier, L., Moco, K., Guillon, F., Corbineau, F., Boivin, P. et Marion, D., (2011) Impact of Low Hydratation of Barley Grain on β-Glucan Degradation and Lipid Transfer Protein (LTP1) Modifications during the Malting Process, Journal of Agricultural and Food Chemistry, vol . 59, non. 15, 8256-8264.

Wang, J., Zhang, G., Chen, J. et Wu, F. (2004) Les changements de la teneur en β-glucane et de l'activité β-glucanase dans l'orge avant et après le maltage et leurs relations avec les qualités du malt. Chimie alimentaire , 86(2), 223-228.